BIOCHIMICA GENERALE E BIOCHIMICA CLINICA APPLICATA ALLE BIOTECNOLOGIE 4Modulo BIOCHIMICA GENERALE
Anno accademico 2025/2026 - Docente: GABRIELLA LUPORisultati di apprendimento attesi
1. Conoscenza e capacità di comprensione
Al termine del corso, lo studente sarà in grado di:
- descrivere le basi molecolari dei sistemi biologici attraverso lo studio delle principali classi di biomolecole;
- comprendere la relazione tra struttura chimica e funzione biologica delle biomolecole;
- conoscere i principi fondamentali della catalisi enzimatica, della cinetica enzimatica e della regolazione metabolica;
- comprendere l’organizzazione e l’integrazione dei principali processi metabolici cellulari;
- acquisire familiarità con il linguaggio scientifico della biochimica.
2. Capacità di applicare conoscenza e comprensione
Lo studente sarà in grado di:
- applicare i principi della biochimica per interpretare fenomeni biologici e molecolari;
- correlare dati sperimentali semplici con i meccanismi biochimici sottostanti;
- comprendere il razionale biochimico di tecniche sperimentali di base utilizzate in ambito biotecnologico;
- analizzare e discutere risultati sperimentali elementari, anche derivanti da attività di laboratorio.
3. Autonomia di giudizio
Lo studente sarà in grado di:
- analizzare criticamente informazioni e dati biochimici di base;
- valutare la coerenza tra ipotesi sperimentali, risultati ottenuti e modelli teorici;
- riconoscere i limiti sperimentali e interpretativi dei dati analizzati;
- sviluppare un primo approccio autonomo al ragionamento scientifico.
4. Abilità comunicative
Lo studente sarà in grado di:
- esprimere in modo corretto e chiaro concetti di biochimica generale;
- utilizzare un linguaggio scientifico appropriato, sia in forma scritta sia orale;
- descrivere in modo essenziale procedure sperimentali e risultati di laboratorio;
- interagire con pari e docenti in contesti di discussione scientifica.
5. Capacità di apprendimento
Al termine del corso, lo studente avrà acquisito:
- la capacità di apprendere autonomamente contenuti biochimici progressivamente più complessi;
- un metodo di studio adeguato all’analisi di testi scientifici e dati sperimentali;
- le basi necessarie per affrontare insegnamenti successivi dell’area biotecnologica e molecolare.
Attività di laboratorio
Le attività di laboratorio contribuiranno allo sviluppo delle capacità di applicazione delle conoscenze e dell’autonomia di giudizio, permettendo allo studente di:
- acquisire familiarità con semplici tecniche biochimiche;
- comprendere il legame tra teoria e pratica sperimentale;
- interpretare dati sperimentali in modo critico e consapevole.
Modalità di svolgimento dell'insegnamento
Lezioni frontali con test di apprendimento a fine lezione. Esercitazioni teorico-pratiche e/o pratiche di tecniche di laboratorio.
Prerequisiti richiesti
Al fine di poter comprendere e frequentare proficuamente il corso è utile che lo studente possegga una buona conoscenza di elementi di base di chimica generale ed inorganica, di chimica organica e di biologia cellulare, nonché i fondamenti di base della fisica generale.
Frequenza lezioni
Contenuti del corso
Carboidrati – Richiami su struttura e funzione, monosaccaridi, disaccaridi. Omopolisaccaridi ed eteropolisaccaridi. Glicoconiugati (proteoglicani, glicoproteine, glicolipidi). Lipidi - Richiami su struttura e funzione. Lipidi di riserva. Lipidi strutturali.Steroli. Lipoproteine. Composti azotati: basi puriniche e pirimidiniche e composti derivati. Amminoacidi – Richiami su struttura e funzione, titolazione. Legame peptidico e sue caratteristiche. Proteine - Struttura e funzione delle proteine. Struttura primaria. Strutture secondarie: alfa-elica, foglietto-beta. Il grafico di Ramachandran. Struttura terziaria. Struttura quaternaria. Proteine fibrose. Proteine globulari –Le emoproteine coinvolte nel trasporto dei gas (O2, CO2): mioglobina ed emoglobina: strutture, funzione e regolazione, degradazione e smaltimento dell’eme. Le emoproteine coinvolte nelle reazioni redox. Citocromi. -La catalisi biochimica. – Catalizzatori chimici e catalizzatori biologici. Enzimi: classificazione. Coenzimi e vitamine. Equazione di Michaelis-Menten. Km, Vmax, numero di turnover, Kcat/Km. Il grafico dei doppi reciproci. Effetto del pH e della temperatura sull’attività enzimatica. Inibizione irreversibile. Inibizione reversibile: competitiva, non-competitiva, incompetitiva e mista. Effetto dei diversi tipi di inibitori sul grafico dei doppi reciproci. Complessi multienzimatici. Regolazione allosterica dell’attività enzimatica. Introduzione al metabolismo: organizzazione generale – Concetto di vie e di mappe metaboliche. Vie degradative (catabolismo) e vie biosintetiche (anabolismo). I sistemi navetta: funzionamenti e ruoli metabolici. Bioenergetica. Molecole di rilievo energetico, produzione e utilizzo dell’energia biochimica nella cellula. Ruoli biochimici del NADH e del NADPH. Meccanismi generali di regolazione del metabolismo - controllo ormonale, regolazione a feedback, enzimi allosterici, zimogeni, isoenzimi, amplificazione a cascata, compartimentazione, regolazione genica. Le reazioni biochimiche della glicolisi – Regolazione della glicolisi e tappe di regolazione. Ossidazione dell’acido piruvico: il complesso multienzimatico della piruvico deidrogenasi e il suo meccanismo di reazione. Glicolisi aerobica e anaerobica. Reazioni del ciclo dell’acido citrico e regolazione del ciclo. Degradazione del glicogeno. Reazioni della via dei pentosio fosfati – La fosforilazione ossidativa - Il mitocondrio come centrale energetica della cellula. Le scale di potenziali redox di molecole di importanza biologica. Macchinario per il trasporto degli elettroni: struttura e funzioni dei complessi mitocondriali. I potenziali elettrochimici nel trasporto degli elettroni e ruolo dell’ossigeno. Reazioni della beta-ossidazione degli acidi grassi. Attivazione e trasporto nel mitocondrio: l’acil-CoA sintetasi, la carnitina e il trasportatore acilcarnitina-carnitina. Controllo e resa energetica. Metabolismo del colesterolo. Chetogenesi. Metabolismo degli amminoacidi e destino dei composti azotati: attivazione dell’ammoniaca, transamminazione, deamminazione ossidativa, ciclo dell’urea. Degradazione e recupero dei nucleotidi. Vie biosintetiche: la biosintesi del glucosio e del glicogeno. Cenni su separazioni cromatografiche e spettrofotometria.
Testi di riferimento
1. Introduzione alla Biochimica di Lehninger – D.L. Nelson, M.M. Cox – ZANICHELLI
2. D. Voet, J.G. Voet, Fondamenti di Biochimica, Ed. Zanichelli
2. Campbell & Farrell, Biochimica, EdiSES
4. Nelson, M.M.Cox, Principi di Biochimica di Lehninger, Ed. Zanichelli
Programmazione del corso
| Argomenti | Riferimenti testi | |
|---|---|---|
| 1 | La struttura degli aminoacidi. Il legame peptidico. Organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria. Le proteine globulari: albumina e cromoproteine. Proteine fibrose: collagene, elastina, cheratina. Le immunoglobuline e le lipoproteine plasmatiche. Cenni sui metodi di purificazione delle proteine: cromatografia, elettroforesi, Western blotting. | Introduzione alla Biochimica di Lehninger Cap. 3, 4 |
| 2 | Carboidrati e lipidi | Cap. 7 |
| 3 | La struttura dell’Eme. Inserimento dell’ossigeno. La Mioglobina: struttura e funzione. Analogie e differenze con l’Emoglobina. L’Emoglobina: struttura e funzione. Il trasporto dell’ossigeno e del biossido di carbonio. L’effetto Bohr. Il 2,3-bisfosfoglicerato e suo ruolo fisiologico. Funzione tampone dell’emoglobina. Cenno sulle varianti emoglobiniche: emoglobina fetale. Cenni sulle emoglobinopatie | Cap. 5 |
| 4 | GLI ENZIMI Cenni di termodinamica delle reazioni in biochimica. L’energia libera di Gibbs. L’energia di attivazione e ruolo degli enzimi nell’abbassamento del suo valore. Lo stato di transizione nelle razioni. Curve di saturazione. Effetto della concentrazione del substrato. La curva e l’equazione di Michaelis-Menten. Significato della Km e della Vmax. L’inibizione enzimatica. Enzimi nella diagnostica. Regolazione enzimatica | Cap. 6 |
| 5 | IL METABOLISMO GLUCIDICO: glicolisi, gluconeogenesi, il ciclo di Krebs. Le fermentazioni e LDH. Ciclo di Cori e dell'alanina. Il destino metabolico del piruvato. Metabolismo del glicogeno. | Cap. 14, 15, 16 |
| 6 | IL METABOLISMO LIPIDICO. Ossidazione degli acidi grassi e regolazione. I corpi chetonici e la loro utilizzazione energetica. | Cap. 17 |
| 7 | IL METAB. DEGLI AA. reazioni di transaminazione, deaminazione e decarbossilazione (amine biogene). Le principali transaminasi nelle patologie epatiche e nell’ischemia cardiaca: GOT e GPT. La Glutammato deidrogenasi. Ciclo dell'Urea. | Cap. 18 |
| 8 | LE VITAMINE e le loro implicazioni metaboliche e nella patologia. | |
| 9 | BIOENERGETICA MITOCONDRIALE Catena di trasporto degli elettroni mitocondriale e Fosforilazione ossidativa | Cap. 19 |
| 10 | Regolazione ormonale del metabolismo energetico | Cap. 23 |
Verifica dell'apprendimento
Modalità di verifica dell'apprendimento
Esame scritto.
Per l’attribuzione del voto finale si terrà conto dei seguenti parametri:
Voto 29-30 e lode: lo studente ha una conoscenza APPROFONDITA della materia ha ottime capacità comunicative e padroneggia il linguaggio tecnico-scientifico.
Voto 26-28: lo studente ha una BUONA conoscenza della materia ed espone gli argomenti in modo chiaro utilizzando un linguaggio tecnico-scientifico appropriato;
Voto 22-25: lo studente ha una DISCRETA conoscenza della materia, anche se limitata agli argomenti principali ed espone gli argomenti in modo abbastanza chiaro con una discreta proprietà di linguaggio;
Voto 18-21: lo studente ha la MINIMA conoscenza della materia ed espone gli argomenti in modo sufficientemente chiaro sebbene la proprietà di linguaggio sia poco sviluppata;
Esame non superato: lo studente NON POSSIEDE LA CONOSCENZA MINIMA richiesta dei contenuti principali dell’insegnamento. La capacità di utilizzare il linguaggio specifico è scarsissima o nulla e non è in grado di applicare autonomamente le conoscenze acquisite.
Esempi di domande e/o esercizi frequenti
1. Descrivere la struttura e le funzioni dei carboidrati. Quali sono i principali tipi di carboidrati e come vengono classificati?
2. Spiegare la struttura e le funzioni dei lipidi. Quali sono i principali tipi di lipidi e come vengono classificati?
3. Descrivere la struttura e le funzioni delle proteine. Quali sono i diversi livelli di struttura proteica e come influenzano la loro funzione?
4. Cosa sono gli enzimi e come catalizzano le reazioni chimiche? Spiegare il meccanismo d'azione degli enzimi (ad esempio, modello chiave-serratura).
5. Spiegare il ruolo del fegato nel metabolismo di carboidrati, lipidi e proteine.
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