SCIENZE BIOCHIMICHE APPLICATE ALLE BIOTECNOLOGIE AGRARIE 6

Modulo BIOCHIMICA GENERALE

Obiettivi formativi in base ai Descrittori di Dublino

1. Conoscenza e capacità di comprensione

Al termine del corso, lo studente sarà in grado di:

- descrivere le basi molecolari dei sistemi biologici attraverso lo studio delle principali classi di biomolecole;

- comprendere la relazione tra struttura chimica e funzione biologica delle biomolecole;

- conoscere i principi fondamentali della catalisi enzimatica, della cinetica enzimatica e della regolazione metabolica;

- comprendere l’organizzazione e l’integrazione dei principali processi metabolici cellulari;

- acquisire familiarità con il linguaggio scientifico della biochimica.

2. Capacità di applicare conoscenza e comprensione

Lo studente sarà in grado di:

- applicare i principi della biochimica per interpretare fenomeni biologici e molecolari;

- correlare dati sperimentali semplici con i meccanismi biochimici sottostanti;

- comprendere il razionale biochimico di tecniche sperimentali di base utilizzate in ambito biotecnologico;

- analizzare e discutere i risultati sperimentali elementari anche derivanti da attività di laboratorio.

3. Autonomia di giudizio

Lo studente sarà in grado di:

- analizzare criticamente informazioni e dati biochimici di base;

- valutare la coerenza tra ipotesi sperimentali, risultati ottenuti e modelli teorici;

- riconoscere i limiti sperimentali e interpretativi dei dati analizzati;

- sviluppare un primo approccio autonomo al ragionamento scientifico.

4. Abilità comunicative

Lo studente sarà in grado di:

- esprimere in modo corretto e chiaro concetti di biochimica generale;

- utilizzare un linguaggio scientifico appropriato, sia in forma scritta sia orale;

- descrivere in modo essenziale procedure sperimentali e risultati di laboratorio;

- interagire con pari e con docenti in contesti di discussione scientifica.

5. Capacità di apprendimento

Al termine del corso, lo studente avrà acquisito:

- la capacità di apprendere autonomamente contenuti biochimici progressivamente più complessi;

- un metodo di studio adeguato all’analisi di testi scientifici e dati sperimentali;

- le basi necessarie per affrontare gli insegnamenti successivi dell’area biotecnologica e molecolare.

Attività di laboratorio

Le attività di laboratorio contribuiranno allo sviluppo delle capacità di applicazione delle conoscenze e dell’autonomia di giudizio, permettendo allo studente di:

- acquisire familiarità con semplici tecniche biochimiche;

- comprendere il legame tra teoria e pratica sperimentale;

- interpretare i dati sperimentali in modo critico e consapevole.

Lezioni frontali. Esercitazioni teorico-pratiche e/o attività pratiche di laboratorio.

Carboidrati – Richiami su struttura e funzione, monosaccaridi, disaccaridi. Omopolisaccaridi ed eteropolisaccaridi. Glicoconiugati (proteoglicani, glicoproteine, glicolipidi). Lipidi - Richiami su struttura e funzione. Lipidi di riserva. Lipidi strutturali.Steroli. Lipoproteine. Composti azotati: basi puriniche e pirimidiniche e composti derivati. Amminoacidi – Richiami su struttura e funzione, titolazione. Legame peptidico e sue caratteristiche. Proteine - Struttura e funzione delle proteine. Struttura primaria. Strutture secondarie: alfa-elica, foglietto-beta. Il grafico di Ramachandran. Struttura terziaria. Struttura quaternaria. Proteine fibrose. Proteine globulari –Le emoproteine coinvolte nel trasporto dei gas (O2, CO2): mioglobina ed emoglobina: strutture, funzione e regolazione, degradazione e smaltimento dell’eme. Le emoproteine coinvolte nelle reazioni redox. Citocromi. -La catalisi biochimica. – Catalizzatori chimici e catalizzatori biologici. Enzimi: classificazione. Coenzimi e vitamine. Equazione di Michaelis-Menten. Km, Vmax, numero di turnover, Kcat/Km. Il grafico dei doppi reciproci. Effetto del pH e della temperatura sull’attività enzimatica. Inibizione irreversibile. Inibizione reversibile: competitiva, non-competitiva, incompetitiva e mista. Effetto dei diversi tipi di inibitori sul grafico dei doppi reciproci. Complessi multienzimatici. Regolazione allosterica dell’attività enzimatica. Introduzione al metabolismo: organizzazione generale – Concetto di vie e di mappe metaboliche. Vie degradative (catabolismo) e vie biosintetiche (anabolismo). I sistemi navetta: funzionamenti e ruoli metabolici. Bioenergetica. Molecole di rilievo energetico, produzione e utilizzo dell’energia biochimica nella cellula. Ruoli biochimici del NADH e del NADPH. Meccanismi generali di regolazione del metabolismo - controllo ormonale, regolazione a feedback, enzimi allosterici, zimogeni, isoenzimi, amplificazione a cascata, compartimentazione, regolazione genica. Le reazioni biochimiche della glicolisi – Regolazione della glicolisi e tappe di regolazione. Ossidazione dell’acido piruvico: il complesso multienzimatico della piruvico deidrogenasi e il suo meccanismo di reazione. Glicolisi aerobica e anaerobica. Reazioni del ciclo dell’acido citrico e regolazione del ciclo. Degradazione del glicogeno. Reazioni della via dei pentosio fosfati – La fosforilazione ossidativa - Il mitocondrio come centrale energetica della cellula. Le scale di potenziali redox di molecole di importanza biologica. Macchinario per il trasporto degli elettroni: struttura e funzioni dei complessi mitocondriali. I potenziali elettrochimici nel trasporto degli elettroni e ruolo dell’ossigeno. Reazioni della beta-ossidazione degli acidi grassi. Attivazione e trasporto nel mitocondrio: l’acil-CoA sintetasi, la carnitina e il trasportatore acilcarnitina-carnitina. Controllo e resa energetica. Metabolismo del colesterolo. Chetogenesi. Metabolismo degli amminoacidi e destino dei composti azotati: attivazione dell’ammoniaca, transamminazione, deamminazione ossidativa, ciclo dell’urea. Degradazione e recupero dei nucleotidi. Vie biosintetiche: la biosintesi del glucosio e del glicogeno.  Cenni su separazioni cromatografiche e spettrofotometria

1) Nelson, M.M.Cox, Principi di Biochimica di Lehninger, Ed. Zanichelli 

2) Matthews, Van Holde et al., Biochimica, Ed. Piccin
3) D. Voet, J.G. Voet, Fondamenti di Biochimica, Ed. Zanichelli4) Campbell & Farrell, Biochimica, EdiSES

5) Garrett e Grisham, Principi di Biochimica, Ed. Piccin

6) Tinti B., Chimica organica – Biochimica – Biotecnologie- 2020, ed. Piccin

7) David Sadava David M. Hillis H. Craig Heller May R. Berenbaum , From Biochemistry to Biotechnology- 2014 Zanichelli

Durante il corso saranno proposti test di verifica per valutare i progressi.

Alla fine del corso l'esame si svolgerà con una prova orale.

Per l’attribuzione del voto finale si terrà conto dei seguenti parametri:
Voto 29-30 e lode: lo studente ha una conoscenza approfondita della materia, possiede ottime capacità comunicative e padroneggia il linguaggio tecnico-scientifico.
Voto 26-28: lo studente ha una buona conoscenza della materia ed espone gli argomenti in modo chiaro, utilizzando un linguaggio tecnico-scientifico appropriato;
Voto 22-25: lo studente ha una discreta conoscenza della materia, anche se limitata agli argomenti principali, ed espone i contenuti in modo abbastanza chiaro, con una discreta proprietà di linguaggio;
Voto 18-21: lo studente possiede una conoscenza minima della materia ed espone gli argomenti in modo sufficientemente chiaro, sebbene la proprietà di linguaggio sia poco sviluppata;
Esame non superato: lo studente non possiede la conoscenza minima richiesta dei contenuti principali dell’insegnamento. La capacità di utilizzare il linguaggio specifico è molto scarsa o nulla e non è in grado di applicare autonomamente le conoscenze acquisite.

Esempi delle domande per l'esame scritto saranno fornite dal docente agli studenti durante il corso, nelle verifiche in itinere. L'esame orale verte su tutte le parti del programma al fine di verificare la completa preparazione dello studente e la maturità nel gestire le connessioni su diversi aspetti biochimici
Esempi di domande possono essere:
- Parla dei carboidrati
- Differenza tra epimeri ed enantiomeri
- Che tipo di legame è il legame peptidico